碳水化合物子企业的繁琐性和好多N-glycoproteins低表明水准让对N-glycosylation组成的定性分析的描叙颇为问题。在的检测低丰度的N糖基化装饰血清或肽段时，进来掺入丰富未装饰的血清肽断，这很更易将低丰度的糖基化装饰血清肽段的卫星信号改变。凝素亲和法是现下糖血清质组学中app很广泛的溶合生物富集策略。凝集素（lectin）是一种类糖切合血清质，能重感情正常识别某类特俗组成的单糖或聚糖中单一的糖基队列而与之切合，它们的与糖链可逆性非共价切合，糖血清或糖肽被凝集素获取后面，常见用单一的单糖按照竟争切合凝集素将糖血清或糖肽冲洗掉掉了。 蛋白酶酶质經過酶解后充分利用率凝集素（lectin）含有N-糖基化肽段，后来用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中做手术无线连接在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该清理倒致Asn原子量多2.9890Da。到最后用高的精密度LC-MS质谱仪检查测量脱糖后的肽段，用搜索网站数据库库，验证脱糖后原子量和它的学说原子量的变动和糖基化装饰肽段的回文序列，所以确实该蛋白酶酶质的N-糖基化位点。N-糖基化位点确实后，再充分利用率label-free的机制对其实施按量讲解。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031